《生物化学（五）》课程教学大纲（三号黑体）

一、课程基本信息（四号黑体）

二、课程目标（四号黑体）

（一）总体目标：（小四号黑体）

生物化学是从分子水平研究生命活动的一门学科。借助生物学、化学、物理学及数学等学科的技术方法，生物化学取得了突飞猛进的发展。医学生物化学是以人体及与人类生命活动相关的生物为对象，尝试在分子水平阐明人类生命活动的奥秘。因此医学生物化学已成为医学基础学科中的先进领域，是其它多种学科发展的必不可少的基础及核心。生物化学作为先进的交叉学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、免疫学、病理学等基础学科以及各临床学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命的奥秘，改善生命活动，掌握生物化学的相关知识是非常必要的。对于药学、生物制药及中药学的学生，生物化学属于核心专业课程，对于这些专业的学生认识生命本质、认识生命正常活动及病理状态下的变化，对于更好地认识疾病、进行药物的研发设计、更深刻地理解药物作用的机理及药物代谢及药物效果及影响因素等尤为重要。

本大纲要求学生在了解组成有机体的生物大分子基本结构和功能及经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子生物学的基本知识，使学生们着重联系生命现象及医学知识进行学习，为将来从事医学工作打下坚实的基础。

 1 素质目标

培养学生从微观到宏观、从正常到异常的学习思辨能力，认识生命现象的本质及其基本规律；培养学生主动了解基础医学发展的新动向，鼓励和培养其自主学习能力，牢固树立终身学习的信念；培养学生严谨的科研思维和创新精神；培养学生将基础医学与临床医学相结合，重视以转化医学为目标的学习，为后续课程的学习和临床实践奠定坚实的基础。

 2 知识目标：

通过本课程的学习，要求学生在学习了生物分子的结构与功能、经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子生物学的基本知识，使学生们着重联系生命现象及与临床医学特点进行学习，为将来从事临床医学的工作打下坚实的基础。

 3 技能目标：

掌握生物化学与分子生物学基本操作方法和原理；指导学生阅读教材和独立利用现代信息技术获取国内外新信息；提高学生阅读科技发展文献的能力；通过翻转课堂、临床案例PBL、慕课与微课等教学，培养学生自主学习、独立思考和成组协作讨论的能力，分析问题，解决问题，学以致用。

（二）课程目标：（小四号黑体）

（课程目标规定某一阶段的学生通过课程学习以后，在发展德、智、体、美、劳等方面期望实现的程度，它是确定课程内容、教学目标和教学方法的基础。）（五号宋体）生物化学是生命科学中发展迅速的重要学科之一，其理论和相关技术已渗透到生命科学的各学科，包括基础医学及临床医学的各个领域，在此基础上发展了很多新的交叉学科，如分子遗传学、分子免疫学、分子微生物学、分子病理学及分子药理学等。生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同桥梁。生物化学是基础医学的必修课程，也是推动医学各学科发展的重要支持。对生物制药、中药学及药学专业学生进一步的专业学习非常重要，对深入探索疾病的发生、发展机制，药物的研发、疾病的预防、诊断和治疗具有深远的意义。学习和掌握生物化学知识，能深入理解生命现象的本质和人体正常生理过程，为进一步学习基础医学级临床医学打下坚实的生物化学基础。

课程目标1：生物分子的结构与功能

 1.1 蛋白质是体内重要的生物大分子。掌握蛋白质的化学构成，氨基酸的分类及理化性质，蛋白质一级结构及空间结构，以及空间结构与功能的关系。

 1.2 核酸是体内重要的生物大分子。掌握核酸的化学构成，一级结构及空间结构。双螺旋DNA模型的历史及现实意义。

 1.3 掌握酶的分子结构与功能，酶工作的原理，酶促反应动力学及各种因素的调节机制；酶的调节方式及酶在医学中的应用等。

课程目标2：物质代谢及其调节

 2.1 糖代谢。糖的来源与去路，糖无氧氧化、有氧氧化途径；磷酸戊糖途径；糖原的合成与分解；糖异生；血糖及血糖水平的调节。

 2.2 生物氧化。生物氧化的概念。线粒体氧化体系与呼吸链；氧化磷酸化与ATP的生成；氧化磷酸化的影响因素；其他氧化与抗氧化体系。

 2.3 脂质代谢。脂质的构成、功能及分析；脂质的消化吸收；甘油三酯代谢；磷脂代谢；胆固醇代谢；血浆脂蛋白及其代谢。

 2.4 蛋白质消化吸收和氨基酸代谢。蛋白质的营养价值与消化、吸收；氨基酸的一般代谢；氨的代谢；个别氨基酸的代谢。

 2.5 核苷酸代谢。核苷酸代谢概述；嘌呤核苷酸的合成与分解代谢；嘧啶核苷酸的合成与分解代谢。

 2.6 代谢的整合与调节。代谢的整体性；代谢调节的主要方式；体内重要组织和器官的代谢特点。

（三）课程目标与毕业要求、课程内容的对应关系（小四号黑体）

表1：课程目标与课程内容、毕业要求的对应关系表 （五号宋体）

三、教学内容（四号黑体）

绪论

1.教学目标

了解：生物化学的发展简史，熟悉生物化学含义及其研究任务和内容；生物化学研究在基础医学和临床医学中的地位及将来的发展趋势；了解我国科学家在生物化学发展中的作用，加深学生的爱国激情。

2.教学重难点

生物化学揭示生命的本质的发展过程及研究方法。

3.教学内容

（1）生物化学的含义、研究任务与目的。

（2）生物化学与分子生物学发展简史。

（3）当代生物化学与分子生物学研究的主要内容。

（4）生物化学与分子生物学和医学。其在基础医学和临床医学中的地位。

（5）简介学习生物化学与分子生物学应注意的事项。生物化学含义。研究任务与目的。

4.教学方法

（1）讲授法：相关概念及理论框架。

（2）Flash 动画和讨论

5.教学评价

回答下列问题：

（1）基因重组技术的发展简史是什么？有什么重要意义？请实例说明。

（2）代谢过程的关键研究技术是什么？

（3）我国科学家在生物化学发展中的贡献是什么？

第一章 蛋白质的结构与功能

1.教学目标

（1）掌握：组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字母缩写符号；蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元等概念及其结构特点；蛋白质的二级、三级、四级结构的概念及其特点；模体、结构域的概念；蛋白质各级结构与功能的关系，掌握别构效应、协同效应的概念。

（2）熟悉：氨基酸、蛋白质的理化性质及有关的基本概念，如两性解离与等电点、变性、紫外吸收等。

（3）了解：蛋白质的重要生理功能；重要的生物活性肽；蛋白质分离纯化的主要方法及其基本原理；多肽链中氨基酸的序列分析方法及其原理；蛋白质空间结构测定的基本原理。

2.教学重难点

（1）重点： 蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸和蛋白质的理化性质。

（2）难点： 模体、结构域、蛋白质的高级结构、蛋白质结构与功能的关系、别构效应、协同效应。

3.教学内容

（1） 蛋白质的分子组成：元素组成，组成单位，氨基酸的理化性质，氨基酸的等电点，氨基酸的紫外吸收性质，茚三酮反应，肽，N-末端，C-末端和生物活性肽。

（2） 蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，模体，三级结构，结构域和分子伴侣，四级结构。

（3）蛋白质结构与功能的关系：一级结构是高级结构与功能的基础，一级结构的个体差异与分子病。蛋白质的功能依赖特定空间结构，肌红蛋白和血红蛋白结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，蛋白质构象改变与疾病。

（4）蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点，胶体性质，蛋白质的变性、沉淀和凝固，紫外吸收和几种重要呈色反应。

4.教学方法

教师讲授为主，适当的PBL教学和翻转课堂。

5.教学评价

任选蛋白质空间结构病例疯牛病、蛋白质一级结构病例镰刀型红细胞贫血两个主题中的一个，完成课后讨论和病例分析。

第二章 核酸的结构与功能

1.教学目标

（1）掌握： 核酸的基本化学组分；DNA双螺旋结构的特征；RNA的种类、结构特征和生物学功能；核酸链的变性、复性、杂交。

（2）熟悉：核酸的一级结构；DNA的结构多态性和超螺旋结构；核酸的紫外吸收、核酸链的解链温度

（3）了解：非编码RNA的种类和生物学功能

2.教学重难点

（1）重点：DNA双螺旋结构模型要点；mRNA与tRNA的结构特征与功能；核小体的结构特点；DNA的理化性质及其与结构的关系。

（2）难点：DNA的高级结构；DNA变性，增色效应，Tm的概念；DNA复性、退火与核酸分子杂交；基因及基因组的概念。

3.教学内容

（1）核酸的化学组成以及一级结构：核苷、核苷酸的组成及结构，核酸的一级结构。

（2）DNA的空间结构与功能：DNA双螺旋结构模型要点，双螺旋结构的多样性，超螺旋结构、核小体及DNA在真核细胞内的组装。

（3）RNA的空间结构与功能：RNA类型及功能，tRNA的三级结构，rRNA为组分的核糖体，其他小分子RNA及RNA组学简介。

（4）核酸的理化性质：核酸分子的紫外吸收，DNA的变性、复性与分子杂交，增色效应。

4.教学方法

教师讲授为主，适当的翻转课堂。

5.教学评价

文献调研B-型DNA分子双螺旋结构的提出，以及双螺旋结构中大沟和小沟的生物学意义，完成课后思考题。

第三章 酶与酶促反应

1.教学目标

（1）掌握：酶的分子组成、酶的活性中心、同工酶、酶促反应特点、米氏方程、别构调节、化学修饰调节、酶原及其激活。

（2）熟悉：熟悉影响酶促反应速率的因素及其机制。

（3）了解：酶的分类与命名、酶在医学中的应用。

2.教学重难点

酶的概念和分子组成，酶蛋白、辅助因子（辅酶或辅基）、全酶。酶的必需基团和活性中心。同工酶概念。酶促反应特点。酶促反应动力学概念，米氏方程及Km的意义。酶的激活与抑制、原理及特点。酶原、酶原激活概念。

3.教学内容

第一节酶的概念和分子结构。

一、酶的概念，酶的组成——单纯酶(simple enzyme)和结合酶(conjugated enzymes)，全酶(holoenzyme)包括酶蛋白(apoenzyme)和辅酶(coenzyme)或辅基(prothetic group)。

二、酶活性中心(enzyme active center)的概念与作用。

三、同工酶(isoenzyme)的概念。

第二节酶的工作原理。

一、酶对底物具有极高的催化效率。高催化效率、高特异性及可调节性。

二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。酶-底物复合物 (enzyme-substrate compound)的形成、诱导契合假说(induced-fit hypothesis)简介等

第三节酶促反应动力学。

一、酶促反应动力学概念。

二、底物浓度(concentration of substrate)和酶浓度对反应速度的影响。

三、米氏方程(Michealis equation)简介、Km值的意义、Vmax及Km值的测定法。

四、温度、pH、激活剂(reactivator)及抑制剂(inhibitor)对反应速度的影响。

第四节酶的调节。

一、酶活性(enzyme activity) 的调节。

二、酶原(proenzyme)与酶原激活(proenzyme activation)的概念。

三、变构酶(allosteric enzyme)、共价修饰(covalent modification)。简介酶含量的调节。

第五节简介酶的命名与分类

第六节酶与医学的关系。

4.教学方法

（1）讲授法：相关概念及理论框架。

（2）PBL教学和翻转课堂。

5.教学评价

（1）回答下列问题：

 ①用什么办法能证明酶的化学本质是蛋白质？

 ②在测定某一酶的活性时，应当注意控制哪些条件？

 ③温度如何对酶促反应速度发挥双重影响？

 ④欲使一个酶促反应的速度达到最大反应速度的80%，则[S]与Km的关系如何？

（2）结合案例，当某种酶抑制剂中混有抑制剂，怎样来鉴别这是可逆抑制剂还是不可逆抑制剂？假如混有的是可逆性抑制剂，怎么来证明？

第四章 维生素

1.教学目标

（1）掌握：作为辅酶或辅基成分的B族维生素及其作用；微量元素的主要功能。

（2）熟悉：维生素概念及分类。

（3）了解：脂溶性维生素的化学结构与功用，与临床疾病的关系。

2.教学重难点

（1）教学重点：水溶性维生素B族、泛酸、生物素及叶酸等的活性形式参与构成辅酶（或辅基）的作用原理、主要生物学功能。各类型维生素的一般性质、生物学功能及缺乏症等。

（2）教学难点：各类型维生素的化学结构及活性形式的结构。维生素活性形式参与构成辅酶或辅基的生物学功能。

3.教学内容

（1）维生素的概念、分类及特点。脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K。各类型维生素的一般性质、生物学功能、缺乏症。

（2）水溶性维生素：维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12及维生素C的一般性质、活性形式及参与构成的辅酶（或辅基）及其作用原理、主要生物学功能以及缺乏症。

4.教学方法

教师课堂引导，辅以翻转课堂讨论。授课班级分小组分配相关问题进行分组学习，准备文档及PPT，课堂进行PPT汇报。

5.教学评价

任课老师对学生的课堂表现进行及时的评价；根据教学内容以维生素生物学功能及缺陷症进行翻转课堂，根据学生准备的PPT及汇报及讨论情况进行评价。

第五章 糖代谢

1.教学目标

（1）掌握：糖代谢基本概念。主要代谢途径中关键酶的酶促反应、能量转换、调控及意义（这些途径包括糖酵解与糖异生、糖的有氧氧化与磷酸戊糖途径、糖原合成与分解）。三羧酸循环、乳酸循环（cori循环）的过程及生理意义。各代谢途径的生理意义。

（2）熟悉：糖的各代谢途径的全过程概貌及相互联系。糖代谢的关键酶调节方式。蚕豆病及发病机制。血糖来源和去路以及血糖水平的调节。巴斯德效应；瓦伯格效应；糖原贮积症；血糖水平异常。

（3）了解：磷酸戊糖途径非氧化反应阶段；其他单糖的代谢；糖尿病的监测指标。

2.教学重难点

（1）教学重点：糖酵解、糖有氧氧化的关键酶催化的关键步骤；葡萄糖彻底氧化分解产能。三羧酸循环是联系糖、脂及氨基酸代谢的枢纽，需要重点掌握。磷酸戊糖途径联系了糖代谢与核苷酸代谢。血糖的来源与去路。血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，是血糖的来源和去路相对平衡的结果。

（2）教学难点：糖酵解的过程比较繁琐，主要抓住两个阶段，两次底物水平磷酸化，两次脱氢，三个关键酶的特点来讲解。三羧酸循环的过程比较繁琐，主要抓住一次底物水平磷酸化，两次氧化脱羧，四次脱氢的特点来讲解。糖异生与糖酵解的关系，通过把握底物循环的特点帮助学生理解和掌握。糖原合成与分解的调节，把握酶的共价修饰和别构调节特点，对糖原合成和分解的关键酶进行调节。血糖水平主要受多种激素的调控。

3.教学内容

（1）糖的摄取与利用：糖的消化吸收，葡萄糖转运蛋白，糖代谢概况分解、储存和合成。

（2）糖的无氧氧化：糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段。糖酵解途径主要反应和参与的酶，关键酶，能量的产生和利用。糖酵解调节及生理意义。其他单糖的代谢。

（3）糖的有氧氧化：反应过程包括细胞反应阶段、丙酮酸在线粒体内生成乙酰CoA、三羧酸循环(TCA cycle)。三羧酸循环的过程和关键酶。糖有氧氧化的产能和调节，糖有氧氧化的生理意义。巴斯德效应(Pasteur's effect)和瓦伯格效应（Warburg effect）。

（4）磷酸戊糖途径：分为两个阶段，第一阶段为氧化反应，生成NADPH及磷酸核糖；第二阶段为基团转移反应。磷酸戊糖途径调节及生理意义。

（5）糖原的合成与分解：糖原合成与分解途径的酶促反应、UDPG生成、糖原合成酶、磷酸化酶。糖原合成与分解的调节及意义。先天性酶缺陷及糖原贮积症。

（6）糖异生：糖异生概念，反应过程及关键酶，能量消耗，调节及生理意义，乳酸循环(Cori cycle)。糖异生及糖酵解的调节。

（7）葡萄糖的其他代谢产物：糖醛酸途径，多元醇途径。

（8）血糖及其调节：血糖的来源和去路；血糖水平的肝脏调节及激素调节；糖代谢障碍导致血糖水平异常；高糖刺激的生物学效应。

4.教学方法

（1）重要概念、基本理论、难点及重点内容采用课堂讲授法进行教学。

（2）重要内容结合典型案例进行案例教学法，辅以微课程及翻转课堂进行分析讨论。

5.教学评价

任课老师对学生的课堂表现进行及时的评价；根据教学内容进行翻转课堂，根据学生准备的PPT及汇报情况，学生的讨论情况进行评价；以典型糖尿病案例进行PBL教学，根据问题完成讨论及报告。小论文：从生物化学物质代谢角度分析糖尿病药物治疗的作用机制。

第六章 生物氧化

1.教学目标

（1）掌握：生物氧化的概念；线粒体呼吸链的组成及功能；氧化磷酸化的概念、意义及其影响因素；ATP在能量代谢中的作用。

（2）熟悉：化学渗透学说与ATP的生成机制；呼吸链抑制剂的种类及作用特点；ROS的种类及生成机制；清除ROS的抗氧化酶。

（3）了解：微粒体的生物氧化。

2.重点难点

生物氧化的概念。呼吸链的概念、种类、组成和电子传递体的顺序。氧化磷酸化的概念和偶联部位。解偶联剂。体内产生ATP的方式及其他高能磷酸化合物。氧化磷酸化的化学渗透假说和影响因素。NADH进入线粒体的两种穿梭机制。

3.教学内容

第一节线粒体氧化体系欲呼吸链。呼吸链respiratory chain（电子传递链electron transfer chain）的概念、组成和电子传递的顺序。

一、线粒体氧化体系含多种传递氢和电子的组分。

二、具有传递电子能力的蛋白质复合体组成呼吸链。

第二节氧化磷酸化与 ATP 的生成。

氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)的概念、偶联部位及偶联部位的确定；电子传递中质子的跨膜转移和能量的产生；P/O比值；化学渗透假说(chemiosmotic hypothesis)；ATP合酶（ATP synthase）。

第三节 氧化磷酸化的影响因素。

氧化磷酸化的影响因素：（电子传递抑制剂inhibitor、解偶联剂uncoupler、ADP、甲状腺素thyroxin等）；体内产生ATP的方式包含氧化磷酸化和底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)；除ATP外，体内其他高能化合物(energy-rich compound)；NADH通过α-磷酸甘油穿梭(α- phosphoglycerol shuttle)和苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-aspartate shuttle)进入线粒体。

第四节其他氧化与抗氧化体系。

脱氢酶(aerobic dehydrogenase)和氧化酶(oxidation enzyme)、过氧化氢酶(hydrogen peroxidase)和过氧化物酶(peroxydase)、超氧化物岐化酶(hepatocuprein)及微粒体(microsome)中的酶类。

4.教学方法

（1）讲授法：相关概念及理论框架。

（2）PBL教学和翻转课堂。

5.教学评价

（1）回答下列问题：

 ①何谓氧化磷酸化作用？糖酵解和柠檬酸循环如何影响氧化磷酸化的速率？

 ②呼吸链中哪些复合体容易产生 ROS？ROS 有哪些作用？如何定量分析细胞内 ROS 的含量？

 ③根据呼吸链的结构和作用特点，哪些方法可以分析其功能的变化？

 ④解偶联剂与白色脂肪、棕色脂肪的关系是什么？解偶联剂有助于减肥吗？

（2）线粒体是重要的能量代谢细胞器，结合案例，理解线粒体在神经性退行性病变、肿瘤发生发展中的作用。

第七章 脂质代谢

1.教学目标

（1）掌握：脂质的概念和分类及不饱和脂肪酸的作用，脂肪动员和激素敏感甘油三酯脂肪酶。脂酸β-氧化的反应过程。酮体的概念、组成、代谢特点、氧化利用及生理意义。磷脂的种类。胆固醇的结构特点，胆固醇合成关键酶及重要反应步骤，胆固醇的转化及转化产物的生理功能。血浆脂蛋白的概念、分类、结构及代谢概况。载脂蛋白的概念。

（2）熟悉：不饱和脂肪酸的命名及分类。脂肪的消化和吸收，肠粘膜细胞中CM的生成。脂肪酸合成部位、原料、供氢体、能源、关键酶促反应及调节。磷脂的合成代谢途径。胆固醇的合成部位、原料及调节。

（3）了解：脂肪酸合成过程。不饱和脂肪酸的产物。 鞘磷脂的代谢。血浆脂蛋白代谢异常。

2.重点难点

必须脂肪酸和磷脂的作用，脂肪动员和激素敏感甘油三酯脂肪酶。脂酸β-氧化的反应过程。酮体的概念、组成、代谢特点、氧化利用及生理意义。磷脂的种类。胆固醇的结构特点，胆固醇合成关键酶及重要反应步骤，胆固醇的转化及转化产物的生理功能。血浆脂蛋白的概念、分类、结构及代谢概况。难点是脂肪酸的合成过程。

3.教学内容

一、脂质的构成，功能及分析：脂质分为脂肪(甘油三酯triglyceride)及类脂（固醇及其酯，磷脂和糖脂等）两大类；脂肪的主要功能，磷脂及胆固醇的功能；脂质的分析技术。

二、脂类的消化和吸收：胆汁酸盐(bile salt)和脂质消化酶的作用，肠粘膜细胞中CM的生成及分泌，在维持机体脂质平衡中的作用。

三、甘油三酯代谢：

1、甘油三酯的合成代谢：甘油三酯的合成部位、原料、途径包括甘油一酯(monoglyceride)途径和甘油二酯(diacylglycerol)途径。

2、内源性脂肪酸的合成：先合成软脂酸再加工延长。合成原料、关键步骤和关键酶；ACP的作用。

3、甘油三酯的分解代谢：脂肪的动员(fat mobilization)，激素敏感甘油三酯脂肪酶作用；脂酸β-氧化(β-oxidation of fatty acids)；酮体(ketone body)的概念和分类、生成部位和反应过程；酮体氧化的部位、氧化供能的反应及其生理意义。

四、磷脂代谢：磷脂的种类及组成；甘油磷脂(glycerol phosphatide)；多种磷脂酶(phospholipase)类。简介鞘磷脂(sphingomyelin)的代谢。

五、胆固醇代谢：胆固醇(cholesterol)的结构特点；胆固醇的合成部位、合成原料（主要为乙酰CoA、NADPH+H+、ATP）；关键酶是HMGCoA还原酶(HMGCoA reductases)。

六、血浆脂蛋白代谢：血脂不溶于水，以脂蛋白形式运输；按超速离心法可将血浆脂蛋白分为CM、VLDL、LDL及HDL四类；脂蛋白的结构特点和功能。

4.教学方法

（1）讲授法：相关概念及理论框架。

（2）适当的翻转课堂。

5.教学评价

（1）脂类的消化过程和产物什么，对实际生活的警示是什么。

（2）磷脂的作用是什么？

（3）胆固醇的合成原料是什么，平时饮食应该注意什么？

（4）脂肪酸的产能过程是什么？

（5）如何避免动脉粥样硬化？

（6）血浆脂蛋白的分类依据及功能是什么？

第八章 蛋白质的消化吸收和氨基酸代谢

1.教学目标

（1）掌握：蛋白质的生理功能、氮平衡、必需氨基酸、营养价值和腐败作用的概念。蛋白质降解的泛素化反应。氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用和转氨酶，L-谷氨酸氧化脱氨基。氨的代谢：氨的来源，丙氨酸和谷氨酰胺对氨的转运，尿素的生成（主要器官、反应步骤、调节）。一碳单位的概念、种类、来源及生理作用。

（2）熟悉：蛋白质的消化、吸收和几种蛋白水解酶的作用特点。含硫氨基酸、芳香族氨基酸和支链氨基酸的代谢。

（3）了解：体内蛋白质的转换更新。α-酮酸的代谢。几种氨基酸的脱羧产物：组胺、γ-氨基丁酸、5-羟色胺等。

2.教学重难点

（1）重点： 营养必需氨基酸；蛋白质降解的泛素化反应；氨基酸代谢库的来源与去路；脱氨基方式；血氨的来源、运输形式和去路；尿素合成的部位和特点；一碳单位代谢。

（2）难点：蛋白质降解的泛素化反应；一碳单位；甲硫氨酸循环。

3.教学内容

一、蛋白质的生理功能与营养价值：蛋白质的需要量和营养价值；营养必需氨基酸的概念。

二、蛋白质的消化、吸收和腐败：氨基酸吸收载体的作用；蛋白质在肠道中的腐败作用。

三、氨基酸的一般代谢：简介体内蛋白质的转换更新。氨基酸的脱氨基作用：转氨作用的概念，转氨酶和磷酸吡哆醛的作用；L-谷氨酸氧化脱氨的反应及特点。α-酮酸的代谢：生糖、生酮及生糖兼生酮氨基酸的代谢及它们与三羧酸循环的联系。

四、氨的代谢：体内氨的来源；丙氨酸和谷氨酰胺对氨的转运；尿素的生成（鸟氨酸循环）的主要器官、详细步骤、生理意义、调节；高血氨症和氨中毒。

五、个别氨基酸的代谢：几种氨基酸的脱羧产物（γ-氨基丁酸、多胺等）及生理功能。一碳单位的概念、分类、与FH4的关系、来源及生理功能。含硫氨基酸、芳香族氨基酸和支链氨基酸的代谢。

4.教学方法

（1）讲授法：概念及基本理论采用讲授法进行教学。

（2）案例教学法：结合微课程实例分析讨论巨幼红细胞贫血的分子机理。

5.教学评价

任选巨幼红细胞贫血、高血氨症两个主题中的一个，完成课后讨论。

第九章 核苷酸代谢

1.教学目标

（1）掌握： 核苷酸的生物学功能。核酸酶。嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的要点、原料及补救合成概念。抗代谢物的概念；嘌呤核苷酸分解代谢的产物。尿酸与痛风症。

（2）熟悉：核苷酸合成的调节和抗代谢物。

2.教学重难点

（1）重点： 限制性核酸内切酶。嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的定义、细胞定位及元素来源；嘌呤核苷酸补救合成的定义及生理意义；脱氧核糖核苷酸的生成；6-巯基嘌呤的作用；嘌呤核苷酸分解代谢的产物。

（2）难点：IMP、AMP、GMP的合成及调节。

3.教学内容

一、核苷酸代谢概述：核苷酸的生物学功能；核酸酶；核酸的消化与吸收。

二、嘌呤核苷酸的合成与分解代谢：从头合成途径：概念、原料和要点；IMP生成及其转变成AMP和GMP的反应；从头合成的调节；脱氧核苷酸的生成。补救合成途径：概念、参与的主要酶和生理意义。嘌呤核苷酸的抗代谢物：概念、作用机制及临床应用。嘌呤核苷酸的分解代谢：尿酸生成，痛风症。

三、嘧啶核苷酸的合成与分解代谢：从头合成途径：概念、原料和要点； UMP生成；UMP转变成CTP；TMP的生成；从头合成的调节。补救合成途径的简介。嘧啶核苷酸的抗代谢物：概念、作用机制及临床应用。嘧啶核苷酸的分解代谢简介。

4.教学方法

教师讲授为主，适当的PBL教学和翻转课堂。结合微课程实例分析讨论几种抗肿瘤药物的作用机理。

5.教学评价

任选痛风症、抗代谢物两个主题中的一个，完成课后讨论。

第十章 代谢的整合与调节

1.教学目标

（1）掌握：代谢的整体性，代谢调节的方式，重要组织器官的代谢特点。

（2）熟悉：细胞内物质代谢的调节方式，饱食、空腹、饥饿状态下的整体代谢调节。

（3）了解：激素调节靶细胞的代谢，营养过剩和应激状态下的整体代谢调节。

2.教学重难点

（1）教学重点：代谢的整体性，代谢调节的方式，重要组织器官的代谢特点；细胞内物质代谢的调节方式，饱食、空腹、饥饿状态下的整体代谢调节。

（2）教学难点：细胞内物质代谢的调节方式；激素调节靶细胞的代谢。

3.教学内容

（1）代谢的整体性：体内代谢过程互相联系形成一个整体；物质代谢与能量代谢相互关联；糖、脂质和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系。

（2）代谢调节的主要方式：细胞内物质代谢主要通过关键酶活性的调节来实现；激素通过特异性受体调节靶细胞的代谢；机体通过神经系统及神经-体液途径协调整体的代谢。

（3）体内重要组织和器官的代谢特点：肝是人体物质代谢中心和枢纽；脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大；心肌可利用多种能源物质；骨骼肌以肌糖原和脂肪酸为主要能源物质；脂肪组织是储存和动员甘油三酯的重要组织；肾可进行糖异生和酮体生成。

4.教学方法

（1）重要概念、基本理论、难点及重点内容采用课堂讲授法进行教学。

（2）重要内容结合典型案例进行案例教学法，辅以微课程及翻转课堂进行分析讨论。

5.教学评价

任课老师对学生的课堂表现的评价；对根据教学内容进行的翻转课堂（学生准备的PPT、汇报情况及同学之间的讨论情况）的评价；主题小论文等。

四、学时分配（四号黑体）

表2：各章节的具体内容和学时分配表（五号宋体）

五、教学进度（四号黑体）

表3：教学进度表（五号宋体）

六、教材及参考书目（四号黑体）

（电子学术资源、纸质学术资源等，按规范方式列举）（五号宋体）

 1．《生物化学与分子生物学》查锡良、周春燕、药立波主编，人民卫生出版社，第9版，2018年。

 2. 《生物化学》朱圣庚，徐长法主编，高等教育出版社，第4版，2017年。

 3．David L. Nelson and Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry (7th). New York: W. H. Freeman and Company, 2017

 4. Robert K. Murray, et al. Harper’s Illustrated Biochemistry (31st). New York: McGraw-Hill Co., 2018

 5. Donald Voet, et al. Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level.Wiley. (5th)  Wiley 2016

七、教学方法 （四号黑体）

 1．讲授法：通过讲授本课程的基本概念与基本原理，帮助学生掌握生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶、多糖、蛋白聚糖、脂类)，物质代谢及其调控（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节等）。2．讨论法： 翻转课堂等方式围绕生物大分子及物质代谢中与临床疾病发生、发展、诊断治疗及各部分的研究进展内容进行充分和深入地讨论，以期学生能更好地理解和掌握基本和重点内容，并激发学生深入学习为今后的药物研发和使用奠定基础。

 3.案例教学法：从案例出发，将理论知识蕴含于实际案例中，调动学生的思维活动，培养学生发现问题、分析问题和解决问题的能力。通过案例分析及讨论，对学生进行多种能力的培养，包括逻辑思维能力、自学能力、阅读能力、分析综合能力、创造思维能力等。

八、考核方式及评定方法（四号黑体）

（一）课程考核与课程目标的对应关系 （小四号黑体）

表4：课程考核与课程目标的对应关系表（五号宋体）

（二）评定方法 （小四号黑体）

1．评定方法 （五号宋体）

平时成绩：10%（考勤与提问、讨论，翻转课堂）

期中考试：40%（论文及试卷）

期末考试：50%（闭卷考试）

2．课程目标的考核占比与达成度分析 （五号宋体）

表5：课程目标的考核占比与达成度分析表（五号宋体）

（三）评分标准 （小四号黑体）